Ферментлар [лот. fermentum – ачитқи], энзимлар – ҳайвон, ўсимлик ва бактериларнинг тирик ҳужайраларидаги оқсилли катлизаторлар. Ферментлар махсус хусусиятлари ва кимёвий реакцияларни тезлаштириши билан одатдаги катализаторлардан фарқланади. Улар катализторлар каби кимёвий реакцияларнинг фаоллниш энергиясини пасайтиради.
1914 й. рус кимёгари К. Г. С. Кирхгоф удирилган арпа донидан олинган экстракт таъсирида крахмални қандгача парчалади. 1933 – й. да француз кимёгарлари А. Пайен ва Ж. Песо биринчи марта арпа донидан амилаза фементини ажратиб олдилар. 19-а. ўрталарида микробиологиянинг асосчиси Л. Пастер ачиш жараёнини тирик Микроорганизмлар (ачитқлар) кўзғатади ва бу жараён уларнинг ҳаёти билан боғлик деб кўрсатди. 1897 й. да немис кимёгари Э. Бухнер ачитқидан спиртли ачиш жараёнини чакирувчи ферментни ажратиб олди.
20-а. бошларига келиб немис кимёгари Р. Вильштеттер ходимлари билан ферментларни ажратиш ва тозалашда адсорбция усулидан кенг фойдалади. 20-30-й. ларда Ж. Самор, биринчи криталлик фермент (уреаза), сўнгра пепсин ва бошқа(лар) бир қатор протеологик ферментларни кристалл шаклида ажратиб олди.
20-а. нинг ўрталарига келиб, физик-кимёвий таҳлил (асосан, хромотография) ва оқсил кимёси усулларининг ривожланиши натижасида қатор ферментларнинг бирламчи структураси аниқланди. Масалан, қорамол ошқозон ости безининг рибонуклеаза ферментлари тўртта дисульфид боғи билан боғланган 124 аминокислота қолдиғидан иборатлиги кўрсатиб берилди. Шундан кейин рентген структура таҳлили ёрдамида бир қанча ферментларнинг иккиламчи ва учламчи структуралари аниқланди. Кўп ферментлар тўртламчи структурага эга эканлиги, яъни молекулалари таркиби ва структураси жиҳатидан турлича бўлган бир қанча оқсил суббирликлар (биополимерлар)дан иборатлиги кўрсатилди.
Ферментлар барча оқсиллар каби оддий ва мураккаб бўлади. Мураккаб ферментларнинг молекулалари икки компонентдан: оқсил (апофермент) ва оқсил бўлмаган – простетик гуруҳ компонентидан иборат. Простетик гуруҳ апоферментдан осон ажраладиган ҳолларда кофактор ёки кофемент деб аталади. Углеводлар, нуклеотидлар, турли металларнинг ионлари ва бошқа(лар) бирикмалар, витаминлар ҳамда уларнинг ҳосилалари (витминлари коферментлардан иборат 150 дан ортиқ ферментлар маълум) коферментлар бўлиши мумкин. Авитаминоз ва гиповитаминозларда кўпгина фермент тизимининг функцияси издан чиқади, бу бутун организм нормал ҳаёт фаолиятининг бузилишига сабаб бўлади.
Кўпчилик ферментлар аъзо ва тўқималарда шу даражада камки, ҳатто уларнинг абсолют миқдорини (масалан, миллиграммларда) билиш қийин. Шу сабабли ферментларнинг исталган аъзодаги миқдорини, уларнинг фаоллигига қараб аниқланади. Ферментларнинг фаоллик бирлиги учун 1 мин. да маълум миқдордаги субстратнинг ўзгаришини каталилашга кетган Ф. миқдори қабул қилинган.
Ферментларнинг таъсир этиши бир қатор омилларга, хусусан, ҳарорат ва муҳит рН га (рН – водород кўрсаткич) боғлик. Ферментларнинг таъсир этиш оптмум ҳарорати 38-60°, ҳарорат бундан юқори бўлса, Ф. одатда, денатурланиб ўз фаоллигини йўқотади. Лекин баъзи Ф. (масалан, рибонуклеаза, мокиназа) 100° иссикликка ҳам чидайди. Одам ва иссиқ қонли ҳайвонлар ферменти 37-38°да, яъни тана ҳароратида таъсир кўрсатади. Ферментлар фаолликнинг ҳароратга боғлиқлигидан тиббиёт амалиётида, жумладан, жарроҳликда фойдаланилади.
Кўпчилик Ф. нейтрал реакцияда (рН-7,0 да) фаол бўлиб, кислотали ва ишқорли муҳитда улар ўз фаоллигини йўқотади. Кислотали муҳитда фаол бўлган пепсин ва баъзи тўқима протеолитик Ф. (масалан, катепсин D) ҳамда ишқорли муҳитда (рН-8,0 да) фаол бўлган трипсин булардан мустасно.
Ҳ-рат ва муҳит рНнинг катталигидан ташқари, Ф. фаоллигига турли моддалар кучайтирувчи (активаторлар) ёки тўхтатувчи (ингибиторлар) тазйиқ кўрсатади. Турли анорганик ионлар, хусусан, турли металл ионлари Ф. активаторлари ҳисобланади. Ферментлар фаоллигини сусайтирувчи бирикмалар – ингибиторлар Ф. билан қўшилиб, ферментатив фаолликни йўкотдиган комплекс ҳосил қилади.
Ферментларнинг биосинтези генетик код томонидан назорат этилади. Улар ички ва ташқи омиллар: мутациялар, ионловчи радиация, овқатланиш шароити ва бошқа(лар) таъсирида ўзгариши мумкин. Каталитик таъсири бир хил бўлиб, физикимёвий хоссаси билан фаркланадиган Ф. изофементлар дейилади. Ҳужайрада Ф. фаоллигини бошқаришда ҳужайра таркибий қисмини ташкил этувчи структуралар – митохондриялар, микросомалар ва бошқа(лар) катта роль ўйнайди.
Энзимопатия ёки ферментопатия деб аталувчи турли Ф. тизими функцияларининг бузилиши кишида кўпчилик касалликларнинг келиб чиқишига сабаб бўлади.
Турли омиллар (радиация, кимёвий моддалар, вируслар, бактериялар ва бошқа(лар)) туфайли Ф. нинг оптимал таъсир этиш шароити ўзгарганда Ф. нинг қондаги фаоллиги пасайиши кузатилган. Унинг бу хусусиятидан диагностикада фойдаланилади. Ферментларнинг кон зардобидаги фаоллигини аниқлаш усули кенг қўлланилади. Бу усул ёрдамида касалликни бошланиш пайтида аниқлаш мумкин.
Ферментлар касалликларни аниклашдагина эмас, балки шу касалликларнинг айримларини даволашда (энзимотерапия) ҳам қўлланилади.
Кишиларнинг амалий ҳаётида, шунингдек, енгил, озиқ-овқат ва кимё саноатларида Ф. дан кенг фойдаланилади.
[addtoany]