Оқсиллар

Оқсиллар, протеинлар – ҳамма тирик мавжудотлар таркибига кирадиган мураккаб, азот тутувчи органик моддалар. Оқсиллар тирик материянинг тузилишида, шунингдек, унинг ҳаёт фаолиятида муҳим аҳамиятга эга. Ҳужайра таркибида бир неча минг хил оқсиллар мавжуд бўлиб, уларнинг ҳар бири маълум бир вазифани бажаради. Шу боис улар протеинлар (юн. protos – биринчи, энг муҳим) деб аталади. Улар ҳужайра қуруқ вазнининг 3/4 қисмини ташкил этади.

Маълумки, ҳамма организмларнинг оқсиллари, уларнинг ҳар хил биологик фаоллигидан қатьи назар, бир хил 20 та стандарт аминокислотадан ташкил топган бўлиб, бу кислоталар алоҳида ҳеч қандай биологик фаолликка эга эмас. Оқсилларнинг бир-биридан кимёвий фарқи, улардаги аминокислоталарнинг кетма-кетлигига боғлиқ. Аминокислоталар оқсил тузилмасининг алифбоси бўлиб, уларни турли тартибда бириктриб, чексиз сондаги кетма-кетликларни, яъни чексиз миқдордаги ҳар хил оқсилларни олиш мумкин. Масалан, ҳар бир тур организмда бир неча минг хил оқсиллар мавжуд бўлиб, улар турларининг сони 10 млн. атрофида. Математик изланишлар шуни кўрсатадики, 20 та аминокислотадан ҳосил бўлиши мумкин бўлган оқсиллар изомерларининг оғирлиги Ер шари оғирлигидан оғирроқ бўлар экан.

Оқсиллар макромолекулалар бўлиб, уларнинг мол. м. си бир неча мингдан бир неча млн. га тенг. Протеин молекуласининг қурилиш ашёси сифатида а-аминокислоталар хизмат қилади, а-амнокислотанинг бир карбон атомига (а-углерод атоми) аминогуруҳ ва карбоксил гуруҳ бирикди.

Оқсилларда 20 та а-аминокислота учрайди, улар бир-биридан R-гуруҳи билан фарқ қилади, у гирофил ёки гидрофоб, асосли, кислотали ёки нейтрал бўлиши мумкин.

Протеинлардаги аминокислоталар бир-бири билан пептид боғлари, яъни амид боғлари билан бириккан, бу боғ бир аминокислота а-карбоксил қолдиғининг иккинчи аминокислота а-амногуруҳли қолдиғи билан боғланиши ҳисобига ҳосил бўлади. Шу кўринишда тузилган полмерлар пептидлар деб аталади, ди-, три-, тетрва ҳ. к. деб номланган олд кўшимчалар, молекула таркибидаги аминокислота қолдиқлари сонига боғлик, масалан, дипептидда 2 та қолдик, трипептидда – учта қолдиқ ва бошқа(лар) Унча катта бўлмаган аминопептидлардан фарқли ўлароқ, полипептидлар 20 ёки ундан ортиқ (оқсил табиатига кўра, тахм. 50 тадан 2500 тагача) аминокислота қолдиқлари тутади.

Оқсилларда кетма-кет жойлашган аминокислота қолдиқлари узун занжирни ёки оқсилларнинг бирламчи тузилмасини ташкил этади. Ўз навбатида, оқсилларнинг ҳар хил жойида жойлашган аминокислота қолдиқлари таркибидаги кимёвий моддалар ўзаро ҳар хил боғлар билан боғланиши натижасида оқсилларнинг мураккаб иккиламчи, учламчи ва тўртламчи тузилмалари ҳосил бўлади. Юқори тузилишдаги тузилмалар физик ва кимёвий омиллар (юқори ҳарорат, кислота, ишқор ва бошқа(лар)) таъсирида қуйи тузилишдаги шаклларга қайтади (бу ҳодиса оқсиллар денатурацияси деб аталади), натижада улар ўз биологик фаоллигини йўқотади. Аммо айрим ҳолларда ташқи таъсир йўқотилса, протеин юқори кўринишдаги шаклларига қайтади.

Оқсиллар тузилиши ва вазифалари бўйича хима-хил. Тузилишига кўра, 2 катта гуруҳга бўлиш мумкин: глобуляр ва фибрилляр. Глобуляр оқсиллар, асосан, сферик ёки эллипс шаклида бўлиб, улар таркибига бошқа гуруҳ моддалар ҳам қўшилган (простетик гуруҳ). Масалан, гемоглобин глобин ва гемнинг кўшилмасидан ҳосил бўлган, шунинг учун уни яна гемопротеид деб ҳам аташади. Липид тутувчи О. липопротеидлар, карбонсув тутувчилар – гликопротеидлар, металл тузувчилар – металлпротеидлар дейилади.

Фибрилляр О. – бир ёки бир неча полипептид занжирдан ташкил топган моддалар. Улар узун ип кўринишида бўлади. Бириктирувчи тўқима (актин, миозин, коллаген), соч, тери (ct-кератин) протеинлари бунга мисол бўла олади. Фибрилляр О., асосан, қурилиш ашёси ёки ҳимоя вазифасини бажаради.

Оқсилларнинг биологик вазифалари бўйича қуйидаги таснифи мавжуд: ферментлар (трипсин, рибонуклеаза), ташувчи (гемоглобин, зардоб альбумини, миоглобин), озиқ-овқат ва захира (тухум альбумини, сутдаги казеин, ферртин), кисқарувчи ва ҳаракат (актин, миозин), тузилма (коллаген, протеогликанлар, креатин), ҳимоя (антителолар, фибриноген, тромбин, илон заҳари, бўғма кўзғатувчисининг токсини), назорат қилувчи (инсулин, кортикотропин, ўсиш гормони) ва бошқа(лар)

Оқсилларни ажратиб олиш, улардаги аминокислота қолдиқларини аниқлашда кимё ва молекуляр биология фанларининг усулларидан (диализ, гелфильтрация, электрофорез, хроматография, секвенация ва бошқа(лар)) фойдаланилади.

Загрузка...